CREUTZFELD-JAKOB : Nouvelle cible identifiée pour un médicament anti-prion
Des scientifiques de l'Université du Kentucky à Lexington, ont découvert que le plasminogène, une protéine présente dans le sang, utilisée par le corps pour éliminer les caillots sanguins, accélère la progression des maladies à prions comme la maladie de la vache folle. Cette découverte fait du plasminogène une cible très prometteuse pour le développement de nouveaux médicaments pour traiter les maladies à prions chez les humains et chez les animaux. Cette étude est publiée dans l’édition de décembre du FASEB Journal, publié par la Federation of American Societies for Experimental Biology.
L'auteur principal, Chongsuk Ryou, chercheur au Centre Sanders-Brown (UK) et professeur de microbiologie, d'immunologie et de génétique moléculaire au Collège de médecine du Royaume-Uni, a utilisé de simples réactions en tubes à essai pour multiplier les protéines associées aux maladies à prions. Ces réactions ont été effectuées avec présence ou non de plasminogène. Les chercheurs ont pu constater que la réplication des prions est stimulée par le plasminogène dans des cellules animales.
« Notre étude pourra contribuer au développement d'un traitement pour les maladies à prions», explique Chongsuk Ryou. « Les prions font partie des éléments biologiques les moins bien compris, ce ne sont ni des virus, ni des bactéries, mais ils sont mortels tout de même. En montrant comment les prions détournent notre propre processus interne d'élimination des caillots, cette étude identifie une nouvelle cible pour un traitement anti-prion," explique le Dr Gerald Weissmann, rédacteur en chef du FASEB Journal.
Le U.S. National Institute of Allergy and Infectious Diseases (Institut national américain des allergies et des maladies infectieuses) rappelle que les maladies à prions sont un groupe de maladies rares et mortelles du cerveau qui affectent à la fois les animaux et les humains. Ces maladies sont caractérisées par certaines molécules de protéines difformes qui se développent dans le tissu cérébral. Les formes normales de ces protéines de prions se trouvent à la surface de nombreux types de cellules, y compris les cellules du cerveau, mais les scientifiques ne comprennent le rôle de ces formes normales. Les scientifiques pensent que ces molécules de protéines difformes s'assemblent et s'accumulent dans les tissus du cerveau, causant ainsi la lésion cérébrale.
Les maladies à prions ou encéphalopathies spongiformes transmissibles comprennent l'encéphalopathie spongiforme bovine («vache folle») chez l'animal, la maladie de Creutzfeldt-Jakob chez l'Homme, la tremblante du mouton et l'encéphalopathie des cervidés chez les cerfs et les wapitis. Ces protéines peuvent être transmises par certains types de contact avec les tissus infectés, les fluides corporels, et peut-être, instruments médicaux contaminés.
University of Kentucky « Research Identifies Drug Target for Prion Diseases », traduction, mise en ligne Alexis Yapnine, Santé log, le 12 janvier 2011 (Vignette: « Modifications histopathologiques et cytoarchitecturales du tissu cérébral avec encéphalopathie spongiforme bovine », Visuel « présence de plaques amyloïdes typiques dans tissus cérébral dans un cas de maladie de Creutzfeldt-Jakob »- CDC)
Cette actualité a été publiée le 12/01/2011